Descoberta a molécula que torna o VIH tão perigoso

(dr) Alexey Kashpersky

Conceito artístico do VIH criado pelo designer ucraniano Alexey Kashpersky

Cientistas da Universidade de Nova Gales do Sul, na Austrália, identificaram uma molécula-chave explorada pelo VIH quando o vírus infecta células humanas. A descoberta pode representar um grande passo na luta contra a doença mortal.

Através de uma nova técnica de microscopia, os investigadores isolaram uma pequena molécula chamada hexosfosfato de inositol (IP6).

Os cientistas acreditam que o vírus “sequestra” a molécula nas células hospedeiras, usando-a tanto para se proteger do sistema imunitário como para libertar a sua carga viral. As descobertas foram publicadas no fim do mês passado na revista científica eLife.

O maior problema ao combater um vírus como o VIH é o facto de estes vírus possuírem uma espécie de “escudo”. O seu material genético fica alojado dentro de um revestimento de proteína chamado cápside. A cápside “blinda” o vírus dos mecanismos de defesa do hospedeiro, ao mesmo tempo que lhe permite fornecer o seu conteúdo às células infetadas.

É por isso que a identificação do potencial papel da molécula IP6 – que o vírus parece “recrutar” das células do hospedeiro para reforçar a sua cápside – pode mostrar-nos uma forma de vencer o VIH.

Os cientistas sabem há décadas que a IP6 é capaz de reunir componentes virais em partículas virais completas, mas a importância da molécula no ciclo de vida geral do VIH ainda não era clara.

Estudar o VIH em laboratório sempre foi um desafio devido à instabilidade intrínseca da cápside, que rapidamente colapsa quando é extraído de uma partícula viral. A nova pesquisa justificou por que que motivo isto acontece.

“Agora sabemos que o problema era um ingrediente ausente – o IP6”, disse um dos autores do estudo, o cientista David Jacques, ao site Science Alert.

Assim como o composto sequestrado permite que o VIH fortaleça a sua cápside – estabilizando a estrutura até 20 horas -, uma vez que essa cola defensiva é removida a um nível molecular, a cápside rompe-se rapidamente.

“Agora que sabemos que o IP6 está sempre presente durante as infeções normais, podemos adicionar este composto para estabilizar a cápside no tubo de ensaio”, explica Jacques. “Isso abre novos caminhos de pesquisa focados em perceber como a cápside funciona, porque já temos tempo para estudá-lo”.

Os investigadores especulam que o vírus imaturo recolhe a IP6 quando sai da sua célula produtora – ou seja, onde é produzido – e então usa-o novamente após entrar na célula-alvo para estabilizar a sua cápside e facilitar a infeção.

As experiências realizadas pela equipa mostraram que a IP6 liga-se a poros na cápside viral, e esse revestimento reforçado permite um aumento de mais de 100 vezes na acumulação de novo ADN viral dentro da estrutura.

As descobertas não são um impulso insignificante para um vírus tão mortal como o VIH. Conhecendo quão eficaz é esta molécula sequestrada para o poder de infeção do vírus, podemos explorar a IP6 como um novo alvo para futuros tratamentos antivirais.

“Uma vez que entendermos os detalhes moleculares destes processos, podemos criar estratégias para ‘enganar’ o vírus a liberar a IP6 prematuramente, ou a bloqueá-la, de modo que a não possa mais controlar o momento correto para a remoção da cápside”, sugere o principal autor da pesquisa, Till Böcking.

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