Realmente, devemos invejar as aranhas. Imagine poder fazer seda como elas, atirando-a para ir de um lugar para outro, sempre com uma corda de segurança forte como aço ou uma rede confortável para descansarem.
As propriedades fascinantes da seda de aranha fizeram com que os cientistas começassem a tentar desvendar os seus segredos há décadas.
Se pudéssemos entender e recriar o processo de fiação, poderíamos produzir seda de aranha artificial para uma série de aplicações médicas. Por exemplo, a seda artificial pode ajudar a regenerar os nervos que conectam nosso cérebro e membros, e pode transportar moléculas de medicamentos diretamente para as células onde são necessárias.
A seda da aranha é feita de proteínas chamadas espidroínas, que a aranha armazena numa glândula de seda no seu abdómen. Existem vários tipos de espidroína para fiar diferentes tipos de seda. As aranhas armazenam-nos como um líquido que se assemelha a gotas de óleo.
Mas uma das questões que iludiu os cientistas até agora é como as aranhas transformam essas gotículas líquidas em seda. Um novo estudo debruçou-se sobre esta questão.
Tecer uma teia
O truque que as aranhas usam para acelerar o processo de fiação pode ser usado para fiar melhor a seda artificial ou até mesmo desenvolver novos processos de fiação.
Em 2017, os cientistas aprenderam a fazer fibras de seda sintética copiando a glândula de seda, mas não sabiam como as coisas funcionavam dentro da aranha. Agora já sabemos que a formação de gotículas primeiro acelera a conversão dessas fibras.
Uma pista importante sobre como as gotículas e as fibras estão relacionadas veio de uma área inesperada – as doenças de Alzheimer e Parkinson. As proteínas que estão envolvidas nessas doenças, chamadas alfa-sinucleína e tau, podem agrupar-se em minúsculas gotículas semelhantes a óleo nas células humanas.
A tau é uma proteína que ajuda a estabilizar o esqueleto interno das células nervosas (neurónios) no cérebro. Este esqueleto interno tem uma forma de tubo através do qual os nutrientes e outras substâncias essenciais viajam para atingir diferentes partes do neurónio.
Na doença de Alzheimer, uma forma anormal de tau acumula-se e liga-se às proteínas tau normais, criando “emaranhados de tau”.
A alfa-sinucleína é encontrada em grandes quantidades nas células nervosas produtoras de dopamina. Formas anormais desta proteína estão ligadas à doença de Parkinson.
As gotículas de óleo de qualquer uma dessas proteínas formam-se em humanos quando ficam emaranhadas, como esparguete cozido num prato. A princípio, as proteínas são flexíveis e elásticas, muito parecidas com gotas de óleo de espidroína.
Mas se as proteínas permanecem emaranhadas, elas ficam coladas, o que altera a sua forma, transformando-as em fibras rígidas. Estas podem ser tóxicas para as células humanas – por exemplo, em condições neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer.
No entanto, as espidroínas também podem formar gotículas. Isso deixou os cientistas a imaginar se o mesmo mecanismo que causa a neurodegeneração em humanos poderia ajudar a aranha a converter espidroínas líquidas em fibras rígidas de seda.
Para descobrir, os autores usaram uma espidroína sintética chamada NT2RepCT, que pode ser produzida por bactérias. Ao microscópio, viram que essa espidroína sintética formava gotículas líquidas ao ser dissolvida em tampão fosfato, um tipo de sal encontrado na glândula de seda da aranha. Isso permitiu-lhes replicar as condições de fiação de seda de aranha no laboratório.
Ciência sedosa
Em seguida, os cientistas estudaram como as proteínas da espidroína agem quando formam gotículas. Para responder a essa pergunta, recorreram a uma técnica de análise chamada espectrometria de massa, para medir como o peso das proteínas mudava quando formavam gotículas. Para a sua surpresa, as proteínas espidroína, que normalmente formam pares, dividiram-se em moléculas únicas.
Os cientistas precisavam de trabalhar mais para descobrir como essas gotículas de proteína ajudam as aranhas a tecer a seda. Pesquisas anteriores mostraram que as espidroínas têm partes diferentes, chamadas de domínios, com funções separadas.
A parte final da espidroína, chamada de domínio c-terminal, faz com que ela forme pares. O terminal c também inicia a formação da fibra quando entra em contacto com o ácido.
Então, criaram uma espidroína que continha apenas o domínio c-terminal e testaram a sua capacidade de formar fibras.
Quando usaram tampão de fosfato para emaranhar as proteínas em gotículas, elas transformaram-se em fibra rígida instantaneamente. Quando adiconaram ácido sem primeiro fazer gotas, a formação da fibra demorou muito mais.
Isso faz sentido, pois as moléculas de espidroína devem encontrar-se ao formar uma fibra. Enredar as espidroínas como esparguete ajuda a transformá-las rapidamente em seda.
Esta descoberta diz-nos como a aranha pode converter instantaneamente as suas espidroínas num fio sólido. Também descobriu como a natureza usa o mesmo mecanismo que pode tornar as proteínas cerebrais tóxicas para criar algumas das suas estruturas mais surpreendentes.
O surpreendente paralelo entre a fiação da teia de aranha e as fibras tóxicas para os humanos pode um dia levar a novas pistas sobre como combater doenças neurodegenerativas.
Os cientistas podem usar a pesquisa de seda de aranha, incluindo o que aprendemos sobre os domínios de seda de aranha, para evitar que as proteínas humanas se colem umas nas outras – para impedir que se tornem tóxicas. Se as aranhas podem aprender a controlar as suas proteínas pegajosas, talvez nós também possamos.
ZAP // The Conversation
